Bifuncionalidad de la acil-coenzima A liasa (LiuE) de la bacteria Pseudomonas aeruginosa
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Resumen
Algunos compuestos de origen natural como los isoprenoides acÃclicos citronelol y geraniol, poseen una ramificación en la posición 3 de la cadena principal que previene la degradación bacteriana. En Pseudomonas aeruginosa éstos se han utilizado como compuestos modelo para el estudio de la degradación de compuestos 3-metil ramificados. La ruta degradativa de isoprenoides acÃclicos comprende a la vÃa central (codificada por el operón atu) y a la vÃa de leucina/isovalerato (codificada por el operón liu); en ambas vÃas hay reacciones análogas y entre sus operones se encuentran genes parálogos, excepto para el gen liuE, que es el único encontrado en el genoma de P. aeruginosa. Lo anterior sugiere que el producto de liuE participa en ambas vÃas metabólicas. La enzima LiuE es una 3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA (HMG-CoA) liasa que también presenta actividad de 3-hidroxi-3-isohexenilglutaril-CoA (HIHG-CoA) liasa. En el presente estudio, la proteÃna LiuE fue expresada en un organismo heterólogo y purificada a homogeneidad. Bajo condiciones óptimas de reacción la enzima muestra preferencia por el catión divalente Mg2+ y es inhibida por uno de sus productos, el acetil-CoA. Por otro lado, la secuencia de amino ácidos de la proteÃna LiuE presentó 7 sitios probables de fosforilación, sugiriendo que éstos podrÃan estar relacionados con la regulación de la actividad enzimática. Los resultados indican que LiuE es una enzima regulada metabólicamente a nivel de producto y con capacidad de utilizar HMG-CoA y HIHG-CoA como substratos, propiedad que juega un papel clave en las vÃas degradativas de leucina e isoprenoides acÃclicos.
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Citas
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